Penyahaslian protein

Sama bentuk (struktur) rantaian peptide tersebut akan disusun dan unik untuk setiap protein. Dalam keadaan khas Terdapat sejumlah besar jurang bon yang menstabilkan struktur ruang molekul kompaun. Akibatnya, jurang sepenuhnya seluruh molekul (atau sebahagian besar daripadanya) mengambil bentuk gegelung rawak. Proses ini dipanggil "penyahaslian". Perubahan ini boleh mencetuskan haba 60-80 darjah. Oleh itu, setiap molekul, jurang yang terhasil mungkin berbeza dalam pengesahan dari yang lain.

Penyahaslian protein berlaku di bawah pengaruh mana-mana ejen mampu memusnahkan bon bukan kovalen. Proses ini boleh berlaku di bawah keadaan alkali atau berasid, di permukaan bahagian fasa, di bawah tindakan beberapa sebatian organik (fenol, alkohol dan lain-lain). penyahaslian protein boleh berlaku di bawah pengaruh guanidinium klorida atau urea. Berkata ejen membentuk ikatan lemah (hidrofobik, ionik, hidrogen) dengan karbonil atau amino kumpulan tulang belakang peptida dengan beberapa kumpulan residu asid amino, menggantikan sendiri yang terdapat protein mereka ikatan hidrogen dalam molekul. Hasilnya, perubahan berlaku dalam struktur menengah dan pengajian tinggi.

Rintangan kepada ejen denaturing bergantung terutamanya kepada kehadiran dalam molekul sebatian protein bon disulfida. Trypsin inhibitor mempunyai tiga ikatan S - S. Di bawah keadaan pemulihan penyahaslian protein berlaku tanpa pengaruh lain. Jika kemudiannya meletakkan sambungan dalam keadaan di mana pengoksidaan dijalankan SH-kumpulan cysteine dan pembentukan ikatan disulfida, sama bentuk asal dipulihkan. Kehadiran walaupun ikatan disulfida tunggal ketara meningkatkan kestabilan struktur ruang.

penyahaslian protein, biasanya diiringi oleh pengurangan kelarutan. Bersama-sama dengan ini mendakan sering bentuk. Ia berlaku dalam bentuk "protein curdled." Pada kepekatan yang tinggi sebatian dalam penyelesaian, "pembekuan" menjalani keseluruhan penyelesaian, sebagai contoh, ini berlaku apabila mendidih telur. Apabila penyahaslian protein kehilangan aktiviti biologi. Prinsip ini adalah berdasarkan penggunaan asid karbol (fenol larutan akueus) sebagai bahan antiseptik.

Ketidakstabilan struktur ruang, kebarangkalian tinggi kegagalan di bawah pengaruh pelbagai agen adalah lebih sukar untuk mengasingkan dan penyelidikan protein. Juga mencipta beberapa masalah semasa menggunakan sebatian dalam bidang perubatan dan industri.

Jika penyahaslian protein yang telah dijalankan oleh pendedahan kepada suhu yang tinggi, penyejukan perlahan berlaku dalam keadaan tertentu renativatsii proses - pemulihan (asal) sama bentuk asli. Fakta ini membuktikan bahawa pemasangan rantaian peptide adalah selaras dengan struktur utama.

Pembentukan sama bentuk asli (lokasi sumber) adalah satu proses spontan. Dalam erti kata lain, perkiraan ini adalah sejajar dengan jumlah minimum tenaga bebas yang terkandung dalam molekul. Satu boleh hasilnya disimpulkan bahawa struktur ruang kompaun dikodkan dalam urutan asid amino dalam rantaian peptida. Ini pula bermakna bahawa semua polypeptides yang berkaitan dengan pertukaran asid amino (contohnya, rantai mioglobinovye peptida), akan mengambil sama bentuk yang serupa.

Protein boleh menjadi perbezaan yang signifikan dalam struktur utama, walaupun sedikit atau benar-benar serupa dalam sama bentuk.